Сократить текст: Сократить текст: Белки. Строение белков Состав белков. Белки - линейные биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Аминокислоты получили своё название потому, что содержат и аминогруппу (-NH2), и кислотную карбоксильную группу (-СООН). В состав белков входят 20 аминокислот. Молекула каждой аминокислоты имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы, и отличается от любой другой особой химической группировкой - радикалом R (рис. 4): В водной среде радикал аминокислоты может быть заряжен положительно (как у лизина) или отрицательно (как у глутаминовой кислоты). Гидрофильные радикалы имеют семь аминокислот (на рисунке 4 это глицин, серин, треонин, тирозин и цистеин), гидрофобные - восемь (на рисунке это валин, лейцин, фенилаланин и метионин). H,N Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной (рис. 5). Соединение, состоящее из большого числа остатков аминокислот, называют полипептидом. Каждый белок по своему химическому строению является поли- пептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей (одинаковых или разных). В состав большинства белков входит в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известны как очень короткие природные белки, длиной в 8-10 аминокислот, так и очень длинные, длиной более чем в 10 000 аминокислот. Строение белков. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков (рис. 6). Первичная структура (рис. 6, I) определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи. Двадцать разных аминокислот можно уподобить двадцати буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придаёт ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20^500. Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет её свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч белковых молекул разных видов, и для каждой из них характерна строго определённая последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы. В живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковым расстоянием между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы (рис. 6, II). Между группами NН и С=О, расположенными на соседних нитках, возникают водородные связи. Они намного слабее ковалентных, но, повторённые многократно, скрепляют витки спирали. Спираль может быть свёрнута в клубок - глобулу. Этот клубок образуется за счет сближения участков полипептидной цепи. Положительно и отрицательно заряженные R-группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой молекулы. Сближаются и участки, несущие гидрофобные радикалы. Образуется как бы гидрофобное «ядро» в гидрофильной «оболочке». Подавляющее большинство белков, имеющих третич- ную структуру в форме глобулы (глобулярных белков) (рис. 6, Ш), растворимо в водной среде. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит и от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи, и от аминокислотного состава белка. В том случае, если в полипептиде больше доля аминокислот с гидрофильными радикалами, он приобретает форму вытянутой нити - фибриллы. фибриллярный белок, Некоторые белки, нанример гомоглобии, поотонт оонольси полинентидных цепей, различаюнихоя по периичной отрунтуро, единяясь иместе, они соалиют сложный белон, обладинний тольно третичной, но и четвертичной структурой (рне, 6, IV) набор балиб Несколько вытянутых полипептидных нитей, соединенных ковалени связями между радикалами цистеннов (дисулифидиыми мостиками), обра зуют четвертичную структуру нерастворимого белка кератина, На его доли приходится почти вся сухая масса волос, шерсти, ногтей, перьев, рогов, копыт. Белки способны выполиять биологические функции, только обладая определенной глобулярной или фибриллярной третичной струк турой (если они состоят на одной полипентидной цепи) или четнер тичной структурой (если они состоят из нескольких полинептидных цепей). Под действием нонизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных аначений рН (концентрации ионов водорода), также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют своб естественное состонние, проку следующем Нарушение природной структуры белка (изменение формы молекулы) называют денатурацией. Подавляющее большинство белков при этом утрачивает биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между радикалами аминокислотных остатков, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурировать. Белки терии способ белки, испол та, углекисл ганические способность незаменимы лот. Для че тельной и я Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.