Выписать 20 аминокислот
Краткий ответ
В белок входят 20 стандартных α-аминокислот (их называют протеиногенными — каждая кодируется триплетом ДНК):
| № | Название | Сокращение | Радикал R |
|---|---|---|---|
| 1 | Глицин | Gly | –H |
| 2 | Аланин | Ala | –CH₃ |
| 3 | Валин | Val | –CH(CH₃)₂ |
| 4 | Лейцин | Leu | –CH₂–CH(CH₃)₂ |
| 5 | Изолейцин | Ile | –CH(CH₃)–CH₂–CH₃ |
| 6 | Пролин | Pro | кольцо, замкнутое на NH₂ |
| 7 | Метионин | Met | –CH₂–CH₂–S–CH₃ |
| 8 | Фенилаланин | Phe | –CH₂–C₆H₅ |
| 9 | Триптофан | Trp | –CH₂–индол |
| 10 | Серин | Ser | –CH₂–OH |
| 11 | Треонин | Thr | –CH(OH)–CH₃ |
| 12 | Цистеин | Cys | –CH₂–SH |
| 13 | Тирозин | Tyr | –CH₂–C₆H₄–OH |
| 14 | Аспарагин | Asn | –CH₂–CO–NH₂ |
| 15 | Глутамин | Gln | –CH₂–CH₂–CO–NH₂ |
| 16 | Аспарагиновая кислота | Asp | –CH₂–COOH |
| 17 | Глутаминовая кислота | Glu | –CH₂–CH₂–COOH |
| 18 | Лизин | Lys | –(CH₂)₄–NH₂ |
| 19 | Аргинин | Arg | –(CH₂)₃–NH–C(NH)NH₂ |
| 20 | Гистидин | His | –CH₂–имидазол |
Как устроен принцип
1. Общий «каркас» у всех один. Любая из них — α-аминокислота, то есть у одного и того же атома углерода стоят и аминогруппа, и карбоксильная группа:
\[ \ce{H2N-CH(R)-COOH} \]
Отсюда и главное следствие: аминокислоты отличаются только радикалом R, а значит именно R определяет, как аминокислота поведёт себя в белке — растворится в воде или спрячется внутрь, притянется к другому заряду или нет.
2. Как группировать, чтобы не заучивать 20 раз по отдельности. Разделите их по заряду радикала в водном растворе при pH ≈ 7:
- Кислые (заряд «–»): Asp, Glu — в радикале есть вторая COOH, она отдаёт протон.
- Основные (заряд «+»): Lys, Arg, His — в радикале есть дополнительная аминогруппа, она присоединяет протон.
- Полярные незаряженные: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln — есть OH, SH или амидная группа, они образуют водородные связи.
- Неполярные (гидрофобные): Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro — радикалы «боятся» воды и обычно оказываются внутри глобулы белка.
3. Три «особые» аминокислоты, которые логично запомнить отдельно:
- Глицин — радикала почти нет (всего –H), самая маленькая, поэтому даёт белку гибкость;
- Пролин — радикал замыкается обратно на аминогруппу, образуя кольцо, поэтому «переламывает» спираль;
- Цистеин — его группа –SH даёт дисульфидные мостики –S–S–, скрепляющие третичную структуру.
4. Связь с заданием целиком. Если запомнить эти четыре блока (кислые 2 + основные 3 + полярные 6 + неполярные 9), сумма даёт ровно 20 — это удобный способ проверить себя на контрольной.
Проверка
- Пересчитайте список: 1…20 — ни одна не повторяется и ни одна не пропущена.
- Убедитесь, что в списке нет селеноцистеина и пирролизина — они тоже встречаются в белках, но кодируются «хитро» и в школьный список 20 не входят.
- Незаменимые для человека (не синтезируются, нужны с пищей): Val, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Thr, Lys; Arg и His условно незаменимы (у детей и при ряде состояний).
