краткииииий конспект

§ 9 Белки. Состав и структура белков

Вспомните:

1. Что такое аминокислоты?
2. Какую роль играют белки в организме человека?
3. Какие продукты питания богаты белками?

Белки. Среди органических веществ клетки на долю белков приходится более половины сухого вещества. Белки — это полимеры, состоящие из ковалентно связанных между собой мономеров-аминокислот, имеющих сходное, но не одинаковое строение (рис. 30 на с. 70), а также из компонентов неаминокислотной природы (например, гемоглобин содержит гем-комплекс органических веществ порфиринов и железа).

Молекула аминокислоты состоит из двух частей. Одна из них у всех подобных веществ одинакова: она содержит аминогруппу \(-NH_2\) и карбоксильную группу \(-COOH\), которые присоединены к одному и тому же атому углерода. Другая часть данной молекулы, присоединённая к этому же атому углерода, называется боковой цепью или радикалом. У разных аминокислот она имеет разную структуру.

В состав белков в качестве мономеров входит 20 разных аминокислот — таким образом, в белковых молекулах встречается 20 различных по структуре радикалов. Они могут быть заряжены отрицательно или положительно, содержать ароматические кольца и гетероциклические структуры, гидрофобные группировки, гидроксильные \(-OH\) группы или атом серы. Особенности радикалов аминокислот, входящих в состав данного белка, определяют его свойства и лежат в основе всех сложных и разнообразных функций белковых молекул.

Многие бактерии и растения способны синтезировать все 20 аминокислот, входящих в состав белков. Однако животные в процессе эволюции потеряли способность самостоятельно производить 10 особо сложных аминокислот, в результате чего они должны обязательно получать их с пищей. Эти вещества называют незаменимыми аминокислотами. Они входят в состав растительных и животных белков, которые расщепляются в пищеварительном тракте. В клетках эти мономеры используются для построения собственных белков, характерных для данного организма. Отсутствие в пище незаменимых аминокислот может вызывать тяжёлые заболевания, связанные с нарушением обмена веществ.

Строение белков. В белковых молекулах последовательно расположенные остатки аминокислот соединяются друг с другом, образуя при этом длинные неразветвлённые полимерные цепи. Они располагаются в цепи так, что аминогруппа одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой другой.

При подобном взаимодействии происходит образование пептидной связи (рис. 31) с выделением молекулы воды, поэтому образовавшееся соединение называют пептидом. Если он состоит из двух аминокислот, то его называют дипептидом, из трёх — трипептидом и т. п. Как правило, молекулы белков представляют собой полипептиды, содержащие сотни и тысячи аминокислотных остатков.

Белковые молекулы представляют собой не беспорядочно построенные полимеры различной длины: каждая из них является определённой последовательностью аминокислот, которая определяется структурой гена, кодирующего данный белок. Впрочем, порядок расположения аминокислотных остатков в молекуле белка определяет только его первичную структуру, или, как сказали бы химики, его формулу. Точно так же как с помощью 33 букв, входящих в русский алфавит, создаётся огромное количество слов, с помощью 20 аминокислот можно создать множество белков, различающихся как по количеству входящих в их состав аминокислот, так и по их последовательности. Общее число различных белков, встречающихся у всех видов живых организмов, составляет величину порядка \(10^{10}-10^{12}\).

Полипептидная цепь является достаточно гибкой молекулой, поскольку в ней возможно свободное вращение атомов вокруг многих связей. Теоретически белковая молекула может укладываться разными способами, принимая большое число различных форм (конформаций). Однако большинство клеточных белков в неповреждённом (нативном) состоянии могут существовать только лишь в одной, характерной для данного полипептида, конформации. Она определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь в растворе, а это, в свою очередь, зависит от последовательности в ней аминокислот. Большое количество связей между разными группами аминокислотных остатков делает структуру белка достаточно стабильной.

Сравнение пространственной структуры белков показало, что, хотя конформация каждого из них уникальна, в разных белковых молекулах встречаются участки, где аминокислотные цепи уложены одинаково. Особенно часто встречаются два способа укладки, которые стабилизируются регулярными водородными связями между NH- и CO-группами, участвующими в образовании пептидных связей — альфа-спираль и бета-структура (бета-складчатый слой).

Спиральная структура формируется при закручивании полипептидной цепи вокруг самой себя с образованием жёсткого цилиндра. Она стабилизируется водородными связями между NH-группами, находящимися на одном витке, и CO-группами, расположенными на другом витке спирали (рис. 32).

Складчатый слой формируется двумя параллельными участками цепи. Он стабилизируется за счёт водородных связей между такими же группами. Хотя эти связи слабее ковалентных, их большое количество делает альфа-спирали или бета-складчатые слои достаточно прочными. Появление на отдельных участках полипептидной цепи альфа-спиралей и бета-структур приводит к формированию вторичной структуры белка.

подвергаются дальнейшей укладке, в результате чего растворимые белки обыч-[обрезано]

Рис. 30. Строение аминокислот. звёздочкой отмечены незаменимые для человека

[Рисунок: таблица химических структур 20 аминокислот. Верхний ряд: изолейцин (иле), лейцин (лей), валин (вал), аланин (ала), глицин (гли). Второй ряд: триптофан (три), фенилаланин (фен), тирозин (тир), треонин (тре), серин (сер). Нижний ряд: аспарагиновая кислота (асп), глутаминовая кислота (глу), лизин (лиз), аргинин (арг), гистидин (гис). Второй нижний ряд: аспарагин (асн), глутамин (глн), цистеин (цис), метионин (мет), пролин (про).]

[обрезано] аминокислоты (аргинин и гистидин являются незаменимыми только для детей).

[обрезано] ... глобулярную структуру, имеющую вид плотного клубка. В такой глобуле заряженные аминокислоты оказываются на поверхности, а гидрофобные — внутри клубка. При этом формируется третичная структура белка. В упакованной в виде глобулы молекуле часто происходит сближение аминокислотных остатков, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от друга. Третичная структура поддерживается за счёт гидрофобных взаимодействий, ионных и водородных связей, а также образования ковалентных дисульфидных мостиков (\(S-S\)-связей) между боковыми радикалами молекул аминокислот цистеина (рис. 33).

Форма некоторых полипептидов не глобулярная — они вытянуты и представляют собой длинные нити. Это фибриллярные белки, которые имеют сходный аминокислотный состав и особую третичную структуру в виде скрученных нитей. К ним относятся кератин волос и ногтей, коллаген и эластин соединительной ткани, а также белки паутины. Как правило, фибриллярные белки формируют весьма прочные структуры. Многие белки могут состоять из нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей. Про такой сложный олигомерный полипептид говорят, что для него характерна четвертичная структура. Типичным примером такого

олигомерного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх полипептидных цепей. Четвертичная структура позволяет гемоглобину быстро и эффективно связывать кислород, когда кровь, в клетках которой он находится, проходит через лёгкие, и быстро отдавать его в капиллярах тканей.

Белковые молекулы способны сохранять свою биологическую активность, т. е. исправно выполнять свои функции, только при определённых условиях (температуре, давлении, кислотности среды и т. п.). При повышении температуры или изменении кислотности среды до экстремальных значений происходят необратимые нарушения структуры белков, которые называют денатурацией.

Примером этого процесса является свёртывание белка куриного яйца при его варке. В процессе денатурации не происходит разрыва пептидных связей, а лишь разрушение характерной для данного белка четвертичной, третичной и вторичной структур. Поэтому в денатурированном состоянии полипептидные цепи белков образуют случайные и беспорядочные клубки и петли, слипаются друг с другом и формируют крупные, но совершенно неработоспособные агрегаты.

[Рисунок: схема из двух белковых структур; 1 — третичная структура, 2 — четвертичная структура; видны переплетённые цепи и красная гем-группа.] Рис. 33. Третичная [обрезано] структуры белка [обрезано] глобина); 1 — тр[обрезано] 2 — четвертична[обрезано]

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ • ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ • КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКА • ГЛОБУЛЯРНЫЕ И ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ