I Ознакомитесь с приложением и ответьте на вопросы. 1. Почему белки называют биологическими полимерами? 2. Какая связь называется пептидной? Приведите примеры образования пептидной связи. 3. Охарактеризуйте строение первичной, вторичной и третичной структуры белков. 4. Какова классификация белков по строению? 5. Каковы физические свойства белков? 6. Каково биологическое значение белков? Приложение. Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 Транспорт одного орг аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакци поликонденсации а-аминокислот: … +h'nh-ch-co'oh+ h'nh-ch-co'oh+ h'nh-ch-co'oh+… R' -nH,O R" R … -HN-CH- CO - NH -CH- CO - NH -CH-CO- … R R' R" пептидные связи Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота - пептидной (амидной): -C-N- H Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх - трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки). Функции белков Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником а - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают а - аминокислоты. Многие а - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков а - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется. Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. дставить как реакцик Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери. Сократительная функция (актин, миозин) - в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов. Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. B комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований. Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами. Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма. Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества. Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного. Разнообразные функции белков определяются а-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул. Физические свойства белков Простетическая группа м соединениями. В заву хромопротеины (гемоглоб глик Белки - очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот сцепленных пептидными связями. Это - природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови - 400.000, белки вирусов - 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка - 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков). Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека. Классификация белков Классификация белков Белки По аминокис- лотному составу По строению По форме молекулы По растворимости Полноценные Простые (протеины) Глобулярные Растворимые в воде, соля, споиртах Сложные (протенды) Фибриллярные Нерастворимые Неполноценные По химическому строению молекул все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот. Сложные белки (протеиды) состоят из глобулярных белков и небелкового компонента. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой. Простетическая группа может быть представлена различными по химической природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные белки подразделяются: хромопротеины - содержат в качестве небелковой части окрашенный компонент (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, хлорофилл); гликопротеины - содержат углеводы; нуклеопротеины - содержат нуклеиновые кислоты; липопротеины - содержат липиды; фосфопротеины - содержат остаток ортофосфорной кислоты; металлопротеины - содержат комплексно связанный металл. Структура белков. 1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия. 2. Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СОи NH-группы принимают участие в образовании водородных связей. 3. Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. 4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.